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基本信息
- 項目名稱：
- 海藻酸鈉固定化β-葡萄糖醛酸苷酶的研究
- 小類：
- 生命科學(xué)
- 簡介：
- 關(guān)于甘草酸（GL）生物法轉(zhuǎn)化合成高生物活性物質(zhì)單葡萄糖醛酸基甘草次酸（GAMG）目前已成為國際上食品行業(yè)和醫(yī)藥領(lǐng)域的研究熱點。生物（酶）催化法具有反應(yīng)速率高、優(yōu)異的化學(xué)鍵選擇性、區(qū)域選擇性和立體選擇性等優(yōu)點，所以被作為GL定向轉(zhuǎn)化為GAMG的最佳選擇。為建立固定化β-葡萄糖醛酸苷酶催化甘草酸（GL）生物法轉(zhuǎn)化合成高生物活性物質(zhì)單葡萄糖醛酸基甘草次酸（GAMG）提供了新的工藝條件和工藝參數(shù)。
- 詳細(xì)介紹：
- 本文以海藻酸鈉為固定化載體，采用交聯(lián)-包埋的方法制備固定化β-葡萄糖醛酸苷酶，分別考察海藻酸鈉濃度、戊二醛體積分?jǐn)?shù)、氯化鈣濃度、交聯(lián)時間和固化時間對固定化酶相對酶活力的影響，并以正交試驗確定β-葡萄糖醛酸苷酶最佳的固定化條件。
作品專業(yè)信息
撰寫目的和基本思路
- 目的：作為功能性甜味劑，與甘草中主要的有效成分甘草酸相比，GAMG具有很多優(yōu)點，所以被作為GL定向轉(zhuǎn)化為GAMG的最佳選擇。 基本思路：本文以海藻酸鈉為固定化載體，采用交聯(lián)-包埋的方法制備固定化β-葡萄糖醛酸苷酶，分別考察海藻酸鈉濃度、戊二醛體積分?jǐn)?shù)、氯化鈣濃度、交聯(lián)時間和固化時間對固定化酶相對酶活力的影響，并以正交試驗確定β-葡萄糖醛酸苷酶最佳的固定化條件。
科學(xué)性、先進(jìn)性及獨特之處
- 本文建立了固定化β-葡萄糖醛酸苷酶的制備工藝，工藝條件簡單、易行、科學(xué)、合理，固定化酶的酶活回收率可達(dá)到71.66%。該固定化酶技術(shù)有效避免了游離狀態(tài)的酶穩(wěn)定性較差，易失活，并且反應(yīng)后混入催化產(chǎn)物，純化困難，不能重復(fù)使用等問題，提高了酶的使用效率，為工業(yè)化生產(chǎn)單葡萄糖醛酸基甘草次酸奠定了基礎(chǔ)。 采用固定化酶技術(shù)催化合成GAMG，使生物轉(zhuǎn)化過程變得更為高效、連續(xù)和易控制。
應(yīng)用價值和現(xiàn)實意義
- 本文圍繞“海藻酸鈉固定化β-葡萄糖醛酸苷酶的研究”，通過單因素實驗和正交實驗的分析確定出β-葡萄糖醛酸苷酶固定化工藝的最佳條件。該工藝條件簡單、易行、科學(xué)、合理，在上述條件下固定化酶的酶活回收率可達(dá)到71.66%，為工業(yè)化生產(chǎn)單葡萄糖醛酸基甘草次酸打下了良好的基礎(chǔ)。
學(xué)術(shù)論文摘要
- 本文研究了以海藻酸鈉為載體，采用交聯(lián)-包埋方式固定β-葡萄糖醛酸苷酶的固定化工藝。分別考察海藻酸鈉濃度、戊二醛體積分?jǐn)?shù)、氯化鈣濃度、交聯(lián)時間和固化時間對固定化酶相對酶活力的影響，并以正交試驗確定β-葡萄糖醛酸苷酶最佳的固定化條件：海藻酸鈉質(zhì)量濃度35g/L、給酶量1600U/g載體、戊二醛體積分?jǐn)?shù)0.2%、氯化鈣質(zhì)量濃度20g/L、交聯(lián)時間2 h、固化時間2 h。研究表明此時固定化酶的回收率較高，可達(dá)到71.66%，本文使用的固定化工藝簡單易行，具有廣闊的工業(yè)前景。
獲獎情況
- 2011年1月見刊于北京《中國食品添加劑》雜志社
鑒定結(jié)果
- 已被收錄,現(xiàn)已見刊.
參考文獻(xiàn)
- [1]Krausse R, Bielenberg J, Blaschek W, et al. In vitro anti-Helicobacter pylori activity of Extractum liquiritiae, glycyrrhizin and its metabolites[J]. J Antimicrob Chemother. 2004, 54(1): 243-246. [2]Cinatl J, Morgenstern B, G Bauer, et al. Glycyrrhizin, an active component of liquorice roots, and replication of SARS-associated coronavirus[J]. Lancet , 2003, 361: 2045-46. [3]馮世江, 王小艷, 李春. β-D-單葡糖糖醛酸基甘草次酸的生物合成與菌株篩選. 第一屆化學(xué)工程與生物化工年會論文集.南京： 南京工業(yè)大學(xué)出版社, 2004, 11. [4]王小艷, 李春, 文先君, 等. 真菌三種β-D-glucuronidase 催化甘草酸多樣性的酶學(xué)性質(zhì)的研究. 生物加工過程, 2007, 5(2): 17-22. [5]王小艷, 陳國強(qiáng), 李春, 等. β-D-葡萄糖醛酸苷酶的基因克隆及在畢赤酵母中的表達(dá). 全國第四屆化學(xué)工程與生物化工年會論文集. 杭州: 2007. [6]宋占科, 王小艷, 李春, 等. 產(chǎn)紫青酶β-葡萄糖醛酸苷酶基因的克隆與原核表達(dá). 化工學(xué)報, 2008,59(12): 3101-3106.
同類課題研究水平概述
- 關(guān)于采用固定化β-單葡糖糖醛酸苷酶技術(shù)進(jìn)行甘草酸（GL）生物轉(zhuǎn)化合成單葡糖糖醛酸基甘草次酸(GAMG)未見有文獻(xiàn)報道。
